Ферменты в ЕГЭ

Главная роль биологических ферментов (или энзимов) — ускорение реакций обмена веществ. Энзимы лишь ускоряют химические реакции, которые могли бы пойти самостоятельно, но слишком медленно. Сами молекулы фермента в реакции не расходуются и не становятся частью финального продукта.

Состав фермента

1. Активный центр — участок фермента с уникальной структурой, которая связывается с субстратом и проводит реакцию. Функции активного центра может выполнять небелковый компонент (например, витамин или ион), который связан с ферментом и составляет с ним единое целое (кофермент). Формируется на уровне 3-й и 4-й структуры.
2. Аллостерический центр (регуляторный). С его помощью можно регулировать активность фермента (присоединять ингибитор или активатор). Имеется не у всех ферментов.

Биологические катализаторы делят на две группы:

• простые ферменты состоят только из аминокислот, то есть представляют собой исключительно белковую молекулу;
• сложные ферменты имеют две части.

Первая белковая часть сложного фермента называется апоферментом. Вторая часть, уже небелковая, выступает кофактором или коферментом. Этим компонентом часто является ион металла или витамин.

Биологические катализаторы обладают тремя ключевыми особенностями.

Высокая специфичность

Каждый фермент выполняет строго определённую задачу. Вещество, на которое воздействует фермент, называется субстратом. Энзим и субстрат подходят друг к другу по форме, этот принцип носит название «ключ-замок». Фермент имеет особый активный центр, куда помещается молекула субстрата. Например, фермент лактаза расщепляет исключительно молочный сахар лактозу и не воздействует на молекулы мышечного белка.

Интенсивность действия

Энзимы работают с высокой скоростью. Одна молекула фермента способна за секунду расщепить или синтезировать от нескольких тысяч до миллионов молекул субстрата.

Зависимость от условий среды

Белковая природа делает ферменты чувствительными к окружающей среде. Для нормальной работы им требуются определённые температура и кислотность среды. Изменение этих параметров мгновенно отражается на скорости биохимической реакции.

Для успешной подготовки к ЕГЭ важно понимать механизм влияния внешних факторов на белковую молекулу. Разберём два главных параметра.

Температура

У каждого фермента есть температурный оптимум. Для ферментов человеческого организма этот показатель составляет от 36 до 38 °C.

При нагревании выше 40–45 °C скорость реакции резко падает. Это связано с тем, что фермент имеет белковую природу, а при высоких температурах разрушаются химические связи, поддерживающие объёмную форму белка. Происходит тепловая денатурация. Белковая молекула теряет свою структуру, её активный центр искажается, и принцип «ключ-замок» перестаёт работать. Важно помнить, что денатурация при сильном нагревании необратима.

При снижении температуры реакции просто замедляются. Замораживание не разрушает структуру белка, поэтому при последующем нагревании до температурного оптимума активность восстанавливается.

Кислотность среды

Каждый энзим активен в определённых границах pH. Чтобы с лёгкостью решать задания второй части, нужно запомнить оптимумы среды для пищеварительных катализаторов человека:

• пепсин в желудке расщепляет белки в сильнокислой среде, которую обеспечивает выделение соляной кислоты;
• амилаза выделяется со слюной и расщепляет углеводы в ротовой полости в слабощелочной среде;
• липаза работает в тонком кишечнике, расщепляя жиры, для чего ей нужна щелочная среда.

Концентрация фермента и субстрата

Чем больше ферментов в среде, тем выше скорость реакции (прямая зависимость). При увеличении субстрата скорость реакции сначала увеличивается, а потом выходит в плато, потому что все молекулы задействованы в реакции.

Задание 1

Учёный изучал активность пепсина при воздействии на него различными факторами. Как изменится активность пепсина в среде с рН равным 8 и в среде, которую прогревали в течение 30 минут при температуре 60 °С?

1. Увеличилась.
2. Уменьшилась.
3. Не изменилась.

Запишите в таблицу выбранные цифры для каждой величины. Цифры в ответе могут повторяться.

Решение

1. Определяем оптимальную рабочую среду пепсина. Из теории известно, что пепсин работает в желудке, оптимум рН составляет от 1,5 до 2,0 — это сильнокислая среда.
2. Анализируем влияние первого фактора. Значение рН 8 означает щелочную среду. Поскольку фермент попал в неподходящие условия, его активность уменьшится. Записываем цифру 2.
3. Анализируем второй фактор. Прогревание до 60 °C приведёт к термической денатурации белковой молекулы пепсина. Активный центр разрушится, следовательно, активность упадёт. Снова выбираем цифру 2.

Ответ: 22.

Задание 2

Исследователь поставил эксперимент с клубнем картофеля. В ходе работы он брал кусочки клубня определённой массы и добавлял к ним различное количество 5-процентной перекиси водорода. На графике он изобразил результаты эксперимента и уравнение реакции, протекающей в клетках клубня картофеля.

Какова функция каталазы в клетках? Какое влияние окажет на эксперимент термическая обработка клубней перед добавлением перекиси? Ответ поясните.

Решение

1. Выясняем, что такое каталаза. Это фермент, который обезвреживает токсичную для клеток перекись водорода, расщепляя её на безопасную воду и молекулярный кислород. Именно выделение кислорода в виде пузырьков можно заметить при обработке ран.
2. Формулируем функцию каталазы для ответа: защита клеток организма от токсичного воздействия перекиси водорода путём её гидролиза.
3. Анализируем влияние термической обработки. Картофель относится к растительному происхождению, его живые клетки содержат нужный нам белок каталазу. При термической обработке картофель подвергается действию высокой температуры.
4. Вспоминаем влияние температуры: сильное нагревание разрушает структуру белка, вызывая денатурацию.
5. Следовательно, из-за изменения активного центра каталаза перестанет выполнять функцию. При добавлении перекиси реакция не пойдёт, и кислород выделяться не будет.

Сами ключи к заданию

1. Каталаза осуществляет распад перекиси водорода

ИЛИ

1. Каталаза защищает клетки от повреждений в результате окисления органических веществ (выполняет антиоксидантную функцию).
2. Распада перекиси водорода (выделение О2) не будет.
3. Каталаза — белковый фермент, который денатурирует в процессе термической обработки.

Задание 1

Проанализируйте график зависимости активности фермента каталазы от температуры. Выберите утверждения, которые можно сформулировать на основании анализа представленных данных.

1. При температуре выше 43 °С активность фермента начинает снижаться.
2. Чем выше температура, тем активнее фермент.
3. Между 30 и 40 °С наблюдается линейный рост объёма выделяющегося кислорода.
4. При температуре выше 43 °С каталаза денатурирует.
5. Исследованный фермент выделен из теплокровного организма.

Примечание к заданию: строгое правило анализа графиков на ЕГЭ — нужно выбирать только те пункты, которые подтверждаются линией на рисунке напрямую. Применять сторонние теоретические знания нельзя.

Задание 2

Известно, что фермент каталаза разрушает пероксид водорода. Экспериментатор в первую пробирку поместил кусочек варёного картофеля, а во вторую — кусочек варёного мяса. В каждую из пробирок он налил одинаковое количество пероксида водорода. Как при этом изменилось количество пероксида в первой и во второй пробирках? Влияние света на активность пероксида водорода не учитывать.

Для каждой величины определите соответствующий характер её изменения.

1. Увеличилось.
2. Уменьшилось.
3. Не изменилось.

Запишите в таблицу выбранные цифры для каждой величины. Цифры в ответе могут повторяться.

Теперь ты знаешь, чем биологические катализаторы отличаются от обычных веществ и как именно внешние условия регулируют их работу. Все ферменты имеют белковую природу, а значит, они разборчивы к субстрату и требуют строгого оптимума температуры и кислотности среды. Умение определять тепловую денатурацию и знать значения сред для пищеварительных ферментов спасёт от потери баллов в заданиях на анализ биологических экспериментов. Чтобы закрепить материал, рекомендуем прорешать аналогичные прототипы в «100балльном банке».